声明
严正声明：本站非期刊官网，非中介代理。
本站仅提供学术规范服务：快速预审、润色编辑服务、中英文查重、降重、去重服务、推荐合适的期刊投稿等学术规范服务。 如需提供学术规范服务请联系在线编辑。
国内刊号：44-1683/S
国际刊号：2095-0780
发布日期:
作者：宋玉琼, 胡晓, 相欢, 陈胜军, 李来好, 杨贤庆, 吴燕燕, 马海霞
关键词：罗非鱼皮, 胶原蛋白肽, 酪氨酸酶, 肽-Cu<sup>2+</sup>结合物, 结构特征
为探明罗非鱼 (Oreochromis) 鱼皮胶原蛋白肽能否有效抑制黑色素的生成，采用酶解法制备出罗非鱼皮酪氨酸酶抑制肽 (Tilapia skin tyrosinase inhibitory peptides, TSTIP)，并开展其酪氨酸酶 (Tyrosinase, TYR) 抑制活性与铜离子 (Cu2+) 结合活性的相关性研究。结果显示，罗非鱼皮经碱性蛋白酶酶解4 h后的产物具有最高的TYR抑制活性和Cu2+结合活性，且两者呈极显著正相关 (R=0.856)。荧光光谱分析显示，TSTIP与TYR或Cu2+结合后其内源荧光吸收强度的下降趋势一致，同时紫外吸收增强，且最大吸收波长发生红移。傅里叶变换红外光谱分析显示，TYR与Cu2+主要通过羰基及氨基与TSTIP结合。圆二色谱分析显示，两种结合物中β-转角及无规则卷曲含量相对减少，β-折叠含量相对增多，该现象在TSTIP-Cu2+结合物中更加明显。结果表明，TSTIP结合TYR产生的结构变化与结合Cu2+相似，TSTIP可通过螯合TYR的活性中心Cu2+来抑制其活性。
来源：2023年第1期
《南方水产科学》期刊编辑部
严正声明：本站非期刊官网，非中介代理。
本站仅提供学术规范服务：快速预审、润色编辑服务、中英文查重、降重、去重服务、推荐合适的期刊投稿等学术规范服务。 如需提供学术规范服务请联系在线编辑。